باحثون من اليمن يدخلون سباق أبحاث ألزهايمر بدراسة واعدة منشورة عالميا ترجمة

كشفت دراسة علمية حديثة شارك فيها باحثون يمنيون عن تطوير مركبات كيميائية جديدة أظهرت نتائج أولية واعدة في تثبيط إنزيم أسيتيل كولين إستيراز المرتبط بمرض ألزهايمر، في خطوة قد تمهد مستقبلاً لتطوير علاجات أكثر فاعلية للأمراض العصبية التنكسية، رغم تأكيد الباحثين أن النتائج لا تزال في مراحلها الأولية وتحتاج إلى مزيد من التطوير والاختبارات.

ونُشرت الدراسة في مجلة Scientific Reports التابعة لمجموعة نيتشر، إحدى أبرز الدوريات العلمية الدولية المحكمة، وأعدها فريق بحثي يضم الباحثين: علاء شرحان، وفاء المذحجي، محمد الغباري، يوسف الجيلاني، عبدالكريم الزمر، وسمية المذحجي، من جامعات ذمار وصنعاء والناصر في اليمن.

وتركز الدراسة التي ترجمها الموقع بوست على تصنيع وتقييم مركبين جديدين من مشتقات السلفونيل هيدرازيد واختبار قدرتهما على تثبيط إنزيم “AChE”، وهو الإنزيم المسؤول عن تكسير الناقل العصبي أستيل كولين، والذي يرتبط انخفاض مستوياته بتدهور الذاكرة والوظائف الإدراكية لدى مرضى ألزهايمر.

وأوضح الباحثون أن الأمراض العصبية التنكسية، وعلى رأسها ألزهايمر، تمثل عبئاً صحياً عالمياً متزايداً، في ظل محدودية العلاجات الحالية التي تقتصر غالباً على تخفيف الأعراض دون إيقاف تطور المرض. وأشاروا إلى أن الأدوية المتوفرة حالياً، مثل دونيبيزيل وريفاستيجمين، تعاني من محدودية الفاعلية على المدى الطويل وآثار جانبية متعددة، ما يدفع إلى البحث عن مركبات دوائية جديدة أكثر كفاءة وأماناً.

ووفق نتائج الدراسة، أظهر المركب الثاني قدرة أعلى على تثبيط إنزيم ألزهايمر مقارنة بالمركب الأول، حيث بلغ معدل التركيز المثبط النصفي (IC50) للمركب الثاني نحو 6.51 ميكرومول، مقابل 24.05 ميكرومول للمركب الأول، بينما سجل العقار المرجعي “دونيبيزيل” 0.368 ميكرومول، ما يعني أن المركبات الجديدة ما تزال أقل فاعلية من العلاج المعتمد سريرياً لكنها أظهرت نشاطاً أولياً مشجعاً.

وبيّنت الدراسة أن الباحثين استخدموا تقنيات مخبرية وحاسوبية متقدمة لتحليل تفاعل المركبات مع البروتينات المستهدفة، بما في ذلك المحاكاة الجزيئية والالتحام الجزيئي” (Molecular Docking)، وهي تقنيات تُستخدم في تصميم الأدوية الحديثة لتوقع كيفية ارتباط المركبات بالإنزيمات والبروتينات داخل الجسم.

وأظهرت نتائج المحاكاة أن المركبين تمكنا من الارتباط داخل “القناة النشطة”